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Ludwig, Carl: Lehrbuch der Physiologie des Menschen. Bd. 1. Heidelberg, 1852.

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Eiweissartige Stoffe.
tet, die Proteinschwefelsäure einen solchen Körper dar, so würde den-
noch die aus ihm abgeleitete Formel jetzt unbrauchbar sein, seitdem
man erfahren, dass das Protein selbst noch S enthält, welches Mulder
als der Schwefelsäure angehörig betrachtet hat.

Noch weniger geeignet zur Berechnung des Aequivalentgewichtes erscheint
die von Mulder beschriebene Verbindung des Proteins mit Cl O3; es entstehen hier
bei längerer Einleitung komplizirte Zersetzungen, und bei kürzer dauernder fehlt
wie es scheint, ein Mittel, um den Zeitpunkt zu bestimmen, wann 1 oder 2 Atom
Cl O3 mit Protein verbunden sind.

Die Gründe, die uns bestimmen, so vielerlei eiweissartige Körper
anzunehmen, dürften nicht überall stichhaltig sein. Denn 1) bietet
eine Abweichung in der prozentischen Zusammensetzung so lange
keine besondere Bürgschaft für eine Verschiedenheit, als uns jedes
Mittel fehlt, die Reinheit der analysirten Stoffe zu erweisen. Zudem
fallen die Abweichungen zweier Analysen sogenannter verschiedener
Stoffe nicht grösser aus als die zweier Analysen desselben Stoffes *).
2) Sind die Abweichungen in den Eigenschaften häufig unbestimmt
genug, und oft ist nicht zu ermitteln, ob eine Reactionserscheinung
von einer spezifischen Atomgruppe oder der gleichzeitigen Gegenwart
oder Abwesenheit anderer nur beigemengter Stoffe herrührt. Derselbe
Einwurf dürfte auf die von Schmidt**) zur Nachweisung der Identität
benutzte Bestimmung des spezifischen Gewichtes anwendbar sein.
Demgemäss kann nun auch die Atomlagerung nicht angegeben werden,
und noch weniger, in welchen Beziehungen die Atomlagerung in
dem einen Eiweisskörper zu der in einem anderen steht.

Zersetzungserscheinungen von Casein, Fibrin und Albumin. Durch Behandlung
mit einer Kalisolution bei einer Temperatur von 50--60° C. entwickelt sich Ammo-
niak und in Lösung bleibt Schwefelkalium und ein Körper, der noch die wesentlichen
Eigenschaften der eiweissartigen Stoffe zeigt (Protein von Mulder in 100 Theilen =
C55,0 H7,0 N14,7 O23,0 S1,3). Hierauf stützt Mulder die Annahme, dass Eiweiss eine
Verbindung von Protein mit Sulfamid sei, eine Annahme, die durch nichts gerecht-
fertigt ist. Die Beobachtung ist aber insofern wichtig, als sie zeigt, dass die eiweiss-
artigen Substanzen den Schwefel in zwei Formen gebunden enthalten, von denen
die eine Portion durch gewöhnliche Reagentien abscheidbar ist, während die zweite
in verdeckter Form mit den übrigen Bestandtheilen verbunden bleibt; und insofern,
als aus ihr hervorgeht, dass ohne wesentliche Veränderung der Eigenschaften ein S
und N haltiger Körper aus den eiweissartigen Substanzen entfernt werden kann.

Beim Eintragen der eiweissartigen Stoffe in Kali, das in seinem Krystallwasser
schmilzt, bildet sich unter Entwicklung von Ammoniak und Wasserstoff Leucin
= C12 H13 NO4, Tyrosin***) = C16 H9 NO5 (Liebig) und ausserdem eine geringe Menge
eines schmierigen Syrups, der verbrannt nach verkohlenden eiweissartigen Stoffen
riecht. --

*) Dieses fällt besonders auf, wenn man die Zahlen der genauen Analytiker Cahours, Mul-
der, Scherer, Liebig, Dumas u. s. w. vergleicht.
**) Liebigs Annalen 61. Bd. 156.
***) De la Rue gibt das Tyrosin nach der Formel C18 H11 NO6 zusammengesetzt an.

Eiweissartige Stoffe.
tet, die Proteinschwefelsäure einen solchen Körper dar, so würde den-
noch die aus ihm abgeleitete Formel jetzt unbrauchbar sein, seitdem
man erfahren, dass das Protein selbst noch S enthält, welches Mulder
als der Schwefelsäure angehörig betrachtet hat.

Noch weniger geeignet zur Berechnung des Aequivalentgewichtes erscheint
die von Mulder beschriebene Verbindung des Proteins mit Cl O3; es entstehen hier
bei längerer Einleitung komplizirte Zersetzungen, und bei kürzer dauernder fehlt
wie es scheint, ein Mittel, um den Zeitpunkt zu bestimmen, wann 1 oder 2 Atom
Cl O3 mit Protein verbunden sind.

Die Gründe, die uns bestimmen, so vielerlei eiweissartige Körper
anzunehmen, dürften nicht überall stichhaltig sein. Denn 1) bietet
eine Abweichung in der prozentischen Zusammensetzung so lange
keine besondere Bürgschaft für eine Verschiedenheit, als uns jedes
Mittel fehlt, die Reinheit der analysirten Stoffe zu erweisen. Zudem
fallen die Abweichungen zweier Analysen sogenannter verschiedener
Stoffe nicht grösser aus als die zweier Analysen desselben Stoffes *).
2) Sind die Abweichungen in den Eigenschaften häufig unbestimmt
genug, und oft ist nicht zu ermitteln, ob eine Reactionserscheinung
von einer spezifischen Atomgruppe oder der gleichzeitigen Gegenwart
oder Abwesenheit anderer nur beigemengter Stoffe herrührt. Derselbe
Einwurf dürfte auf die von Schmidt**) zur Nachweisung der Identität
benutzte Bestimmung des spezifischen Gewichtes anwendbar sein.
Demgemäss kann nun auch die Atomlagerung nicht angegeben werden,
und noch weniger, in welchen Beziehungen die Atomlagerung in
dem einen Eiweisskörper zu der in einem anderen steht.

Zersetzungserscheinungen von Casein, Fibrin und Albumin. Durch Behandlung
mit einer Kalisolution bei einer Temperatur von 50—60° C. entwickelt sich Ammo-
niak und in Lösung bleibt Schwefelkalium und ein Körper, der noch die wesentlichen
Eigenschaften der eiweissartigen Stoffe zeigt (Protein von Mulder in 100 Theilen =
C55,0 H7,0 N14,7 O23,0 S1,3). Hierauf stützt Mulder die Annahme, dass Eiweiss eine
Verbindung von Protein mit Sulfamid sei, eine Annahme, die durch nichts gerecht-
fertigt ist. Die Beobachtung ist aber insofern wichtig, als sie zeigt, dass die eiweiss-
artigen Substanzen den Schwefel in zwei Formen gebunden enthalten, von denen
die eine Portion durch gewöhnliche Reagentien abscheidbar ist, während die zweite
in verdeckter Form mit den übrigen Bestandtheilen verbunden bleibt; und insofern,
als aus ihr hervorgeht, dass ohne wesentliche Veränderung der Eigenschaften ein S
und N haltiger Körper aus den eiweissartigen Substanzen entfernt werden kann.

Beim Eintragen der eiweissartigen Stoffe in Kali, das in seinem Krystallwasser
schmilzt, bildet sich unter Entwicklung von Ammoniak und Wasserstoff Leucin
= C12 H13 NO4, Tyrosin***) = C16 H9 NO5 (Liebig) und ausserdem eine geringe Menge
eines schmierigen Syrups, der verbrannt nach verkohlenden eiweissartigen Stoffen
riecht. —

*) Dieses fällt besonders auf, wenn man die Zahlen der genauen Analytiker Cahours, Mul-
der, Scherer, Liebig, Dumas u. s. w. vergleicht.
**) Liebigs Annalen 61. Bd. 156.
***) De la Rue gibt das Tyrosin nach der Formel C18 H11 NO6 zusammengesetzt an.
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[39/0053] Eiweissartige Stoffe. tet, die Proteinschwefelsäure einen solchen Körper dar, so würde den- noch die aus ihm abgeleitete Formel jetzt unbrauchbar sein, seitdem man erfahren, dass das Protein selbst noch S enthält, welches Mulder als der Schwefelsäure angehörig betrachtet hat. Noch weniger geeignet zur Berechnung des Aequivalentgewichtes erscheint die von Mulder beschriebene Verbindung des Proteins mit Cl O3; es entstehen hier bei längerer Einleitung komplizirte Zersetzungen, und bei kürzer dauernder fehlt wie es scheint, ein Mittel, um den Zeitpunkt zu bestimmen, wann 1 oder 2 Atom Cl O3 mit Protein verbunden sind. Die Gründe, die uns bestimmen, so vielerlei eiweissartige Körper anzunehmen, dürften nicht überall stichhaltig sein. Denn 1) bietet eine Abweichung in der prozentischen Zusammensetzung so lange keine besondere Bürgschaft für eine Verschiedenheit, als uns jedes Mittel fehlt, die Reinheit der analysirten Stoffe zu erweisen. Zudem fallen die Abweichungen zweier Analysen sogenannter verschiedener Stoffe nicht grösser aus als die zweier Analysen desselben Stoffes *). 2) Sind die Abweichungen in den Eigenschaften häufig unbestimmt genug, und oft ist nicht zu ermitteln, ob eine Reactionserscheinung von einer spezifischen Atomgruppe oder der gleichzeitigen Gegenwart oder Abwesenheit anderer nur beigemengter Stoffe herrührt. Derselbe Einwurf dürfte auf die von Schmidt **) zur Nachweisung der Identität benutzte Bestimmung des spezifischen Gewichtes anwendbar sein. Demgemäss kann nun auch die Atomlagerung nicht angegeben werden, und noch weniger, in welchen Beziehungen die Atomlagerung in dem einen Eiweisskörper zu der in einem anderen steht. Zersetzungserscheinungen von Casein, Fibrin und Albumin. Durch Behandlung mit einer Kalisolution bei einer Temperatur von 50—60° C. entwickelt sich Ammo- niak und in Lösung bleibt Schwefelkalium und ein Körper, der noch die wesentlichen Eigenschaften der eiweissartigen Stoffe zeigt (Protein von Mulder in 100 Theilen = C55,0 H7,0 N14,7 O23,0 S1,3). Hierauf stützt Mulder die Annahme, dass Eiweiss eine Verbindung von Protein mit Sulfamid sei, eine Annahme, die durch nichts gerecht- fertigt ist. Die Beobachtung ist aber insofern wichtig, als sie zeigt, dass die eiweiss- artigen Substanzen den Schwefel in zwei Formen gebunden enthalten, von denen die eine Portion durch gewöhnliche Reagentien abscheidbar ist, während die zweite in verdeckter Form mit den übrigen Bestandtheilen verbunden bleibt; und insofern, als aus ihr hervorgeht, dass ohne wesentliche Veränderung der Eigenschaften ein S und N haltiger Körper aus den eiweissartigen Substanzen entfernt werden kann. Beim Eintragen der eiweissartigen Stoffe in Kali, das in seinem Krystallwasser schmilzt, bildet sich unter Entwicklung von Ammoniak und Wasserstoff Leucin = C12 H13 NO4, Tyrosin ***) = C16 H9 NO5 (Liebig) und ausserdem eine geringe Menge eines schmierigen Syrups, der verbrannt nach verkohlenden eiweissartigen Stoffen riecht. — *) Dieses fällt besonders auf, wenn man die Zahlen der genauen Analytiker Cahours, Mul- der, Scherer, Liebig, Dumas u. s. w. vergleicht. **) Liebigs Annalen 61. Bd. 156. ***) De la Rue gibt das Tyrosin nach der Formel C18 H11 NO6 zusammengesetzt an.

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Zitationshilfe: Ludwig, Carl: Lehrbuch der Physiologie des Menschen. Bd. 1. Heidelberg, 1852, S. 39. In: Deutsches Textarchiv <https://www.deutschestextarchiv.de/ludwig_physiologie01_1852/53>, abgerufen am 23.11.2024.